BCAA

Исследования, изучающие влияние незаменимых аминокислот на стимуляцию синтеза мышечного белка, являются чрезвычайно популярной областью. В совокупности, большинство исследований показали, что прием 6–12 г незаменимых аминокислот (EAA) до и (или) после тренировок [1, 2] стимулирует синтез белков в организме [2, 3, 4, 5, 6, 7, 8], причем этот эффект практически не зависит от структуры потребляемой диеты и типа белков в ней [9]. Теоретически, данные изменения могут приводить к увеличению безжировой массы, но на сегодняшний день существуют ограниченные доказательства.
Несмотря на то, что существуют различные методы оценки качества потребляемого белка в рацион, большинство из этих подходов сосредоточены на количестве незаменимых аминоксилот в составе и почти всегда качественными источниками белка являются те, которые содержат наибольшее количество EAA. На данный момент, имеется ряд исследований, в которых говорится, что незаменимые аминокислоты являются необходимым условием для стимуляции синтеза мышечного белка [10, 11, 12, 13].
В то время как EAA включают девять отдельных аминокислот, некоторые из них обладают потенциальной возможностью к еще более ускоренному синтезу мышечного белка. Аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA) выделяются в отдельную группу за их ключевую роль в стимуляции синтеза мышечного белка [14, 15]. Наглядное исследование проведено в 2017 году [16], где сравнивалась способность дозы BCAA 5,6 г (по сравнению с плацебо) стимулировать увеличение синтеза мышечного белка. Скорость синтеза белка была значительно выше (~ 20%) по сравнению с плацебо.
Из всех аминокислот комплекса BCAA, лейцин считается основным фактором, влияющим на анаболические процессы в скелетной мускулатуре. В связи с этим, в исследованиях 2008 года [17, 18] говорится, что употребление лейцина после тренировки с отягощениями, может еще больше потенцировать увеличение передачи сигналов mTOR и трансляции белка. При этом идеальная суточная доза лейцина для стимуляции синтеза белка в мышцах составляет примерно 1,7-3,5 г.
Прием добавки BCAA снижает деградацию белка и высвобождение мышечных ферментов (при повреждении мышц), связанной с физической нагрузкой [19, 20]. Многие исследования подтверждают их способность профилактирования повреждения мышц при эксцентрических тренировках [21, 22]. Лейцин, в частности, признан своего рода краеугольным камнем. По этим причинам высокое содержание лейцина в сывороточном белке и других высококачественных источниках белка рассматривается в качестве основного фактора влияющего на адаптацию к тренировкам [23, 24]. Потребление аминокислот с разветвленной цепью во время интенсивных тренировок могут помочь свести к минимуму деградацию белка и потерю безжировой массы. Этот эффект развивается не только после тренировок с отягощением. Давние исследования отмечают, что добавки BCAA (~ 10 г/сут) в течение 21 дня во время высокогорных экспедиций способствуют увеличению безжировой массы на 1,5% у испытуемых при сравнении с плацебо-группой, у которых она остается неизменной. Это особенно важно для спортсменов тренирующихся на высоте, где добавки BCAA сводят к минимуму потерю мышечной массы [25].
Аминоксилоты с разветвленной цепью (BCAA) рассматривается прежде всего, как антикатаболический фактор, который благоприятно влияет на повреждение мышц в процессе различных тренировок. Принимаемая доза в ряде исследований сильно варьируется от 5 г до 14 г, при этом лучшая анаболическая активность отмечается при употребление 14 г/сутки. Тем не менее, нужно учитывать суточный рацион и количество качественного диетического белка в нем. Эффект направленый на ускорение синтеза мышечного белка и увеличения безжировой массы, прежде всего зациклен на содержании лейцина в комплексе BCAA (или EAA), поэтому очень важно учитывать его суточную дозу (1,7-3,5 г).

Литература и ресурсы:

1. Tipton KD, Borsheim E, Wolf SE, Sanford AP, Wolfe RR. Acute response of net muscle protein balance reflects 24-h balance after exercise and amino acid ingestion. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2003;284(1):E76–89.
2. Wolfe RR. Regulation of muscle protein by amino acids. J Nutr. 2002;132(10):3219S–24S.
3. Rasmussen BB, Tipton KD, Miller SL, Wolf SE, Wolfe RR. An oral essential amino acid-carbohydrate supplement enhances muscle protein anabolism after resistance exercise. J Appl Physiol. 2000;88(2):386–92.
4. Borsheim E, Tipton KD, Wolf SE, Wolfe RR. Essential amino acids and muscle protein recovery from resistance exercise. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2002;283(4):E648–57.
5. Rasmussen BB, Wolfe RR, Volpi E. Oral and intravenously administered amino acids produce similar effects on muscle protein synthesis in the elderly. J Nutr Health Aging. 2002;6(6):358–62.
6. Miller SL, Tipton KD, Chinkes DL, Wolf SE, Wolfe RR. Independent and combined effects of amino acids and glucose after resistance exercise. Med Sci Sports Exerc. 2003;35(3):449–55.
7. Kobayashi H, Borsheim E, Anthony TG, Traber DL, Badalamenti J, Kimball SR, Jefferson LS, Wolfe RR. Reduced amino acid availability inhibits muscle protein synthesis and decreases activity of initiation factor eif2b. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2003;284(3):E488–98.
8. Biolo G, Williams BD, Fleming RY, Wolfe RR. Insulin action on muscle protein kinetics and amino acid transport during recovery after resistance exercise. Diabetes. 1999;48(5):949–57.
9. Gorissen SH, Remond D, Van Loon LJ. The muscle protein synthetic response to food ingestion. Meat Sci. 2015;109:96–100.
10. Tipton KD, Gurkin BE, Matin S, Wolfe RR. Nonessential amino acids are not necessary to stimulate net muscle protein synthesis in healthy volunteers. J Nutr Biochem. 1999;10(2):89–95.
11. Volpi E, Kobayashi H, Sheffield-Moore M, Mittendorfer B, Wolfe RR. Essential amino acids are primarily responsible for the amino acid stimulation of muscle protein anabolism in healthy elderly adults. Am J Clin Nutr. 2003;78(2):250–8.
12. Phillips SM. A brief review of critical processes in exercise-induced muscular hypertrophy. Sports Med. 2014;44(Suppl 1):S71–7.
13. Breen L, Phillips SM. Nutrient interaction for optimal protein anabolism in resistance exercise. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2012;15(3):226–32.
14. Blomstrand E, Eliasson J, Karlsson HK, Kohnke R. Branched-chain amino acids activate key enzymes in protein synthesis after physical exercise. J Nutr. 2006;136(1 Suppl):269S–73S.
15. Nair KS, Short KR. Hormonal and signaling role of branched-chain amino acids. J Nutr. 2005;135(6 Suppl):1547S–52S.
16. Jackman SR, Witard OC, Philp A, Wallis GA, Baar K, Tipton KD. Branched-chain amino acid ingestion stimulates muscle myofibrillar protein synthesis following resistance exercise in humans. Front Physiol. 2017;8:390.
17. Dreyer HC, Drummond MJ, Pennings B, Fujita S, Glynn EL, Chinkes DL, Dhanani S, Volpi E, Rasmussen BB. Leucine-enriched essential amino acid and carbohydrate ingestion following resistance exercise enhances mtor signaling and protein synthesis in human muscle. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2008;294(2):E392–400.
18. Drummond MJ, Rasmussen BB. Leucine-enriched nutrients and the regulation of mammalian target of rapamycin signalling and human skeletal muscle protein synthesis. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2008;11(3):222–6.
19. Kreider RB. Effects of protein and amino acid supplementation on athletic performance. Sportscience. 1999;3(1)
20. Coombes JS, Mcnaughton LR. Effects of branched-chain amino acid supplementation on serum creatine kinase and lactate dehydrogenase after prolonged exercise. J Sports Med Phys Fitness. 2000;40(3):240–6.
21. Jackman SR, Witard OC, Jeukendrup AE, Tipton KD. Branched-chain amino acid ingestion can ameliorate soreness from eccentric exercise. Med Sci Sports Exerc. 2010;42(5):962–70.
22. Howatson G, Hoad M, Goodall S, Tallent J, Bell PG, French DN. Exercise-induced muscle damage is reduced in resistance-trained males by branched chain amino acids: a randomized, double-blind, placebo controlled study. J Int Soc Sports Nutr. 2012;9:20.
23. Phillips SM. The science of muscle hypertrophy: making dietary protein count. Proc Nutr Soc. 2011;70(1):100–3.
24. Devries MC, Phillips SM. Supplemental protein in support of muscle mass and health: advantage whey. J Food Sci. 2015;80(Suppl 1):A8–A15.
25. Bigard AX, Lavier P, Ullmann L, Legrand H, Douce P, Guezennec CY. Branched-chain amino acid supplementation during repeated prolonged skiing exercises at altitude. Int J Sport Nutr. 1996;6(3):295–306.